SDS-PAGE电泳测定蛋白质相对分子质量的问题，已发现有些蛋白质不能用SDS-PAGE测定分子量。

SDS-PAGE电泳测定蛋白质相对分子质量的问题,已发现有些蛋白质不能用SDS...
SDS-PAGE电泳不是用来测定的吧，只是用来定性分析是不是在这个分子量。你要是想精确的测量还是要打MS的。

sds-page电泳测定蛋白质相对分子质量,分析看不到条带的地方是否有蛋白...
SDS-PAGE电泳是一种将蛋白质按照分子量大小分离的方法，通常需要使用染色方法（如Coomassie blue染色）来观察电泳条带。如果某些样品在电泳后看不到条带，则可能是由于样品中蛋白质浓度太低或者电泳条件不合适导致的。此时，可以使用Western blot等方法来检测是否存在目标蛋白质。如果Western blot结果呈阳性，...

...蛋白质都能用SDS—凝胶电泳法测定其相对分子质量?为什么?
SDS 凝胶电泳法测定的分子量是相对分子量，而且如果分子量如果太小或者＞200Kd，一般都不会用PAGE来测定。① SDS-PAGE测定分子量需要蛋白成条带，然后与标准分子量Marker条带位置进行比较来确定分子量大小。② SDS-PAGE分离范围一般在15-200Kd，超过这个范围，蛋白条带都挤在一起了，无法进行准确比较。...

测定变构酶的相对分子质量为什么不可以用SDS-PAGE凝胶电泳?
SDS PAGE是变性电泳,巯基乙醇会把蛋白质中的二硫键打开,让蛋白都以亚基的形式存在,因此所测定的是单个亚基的分子量,全酶可能是单体蛋白,也可能是二聚体或者多聚体,因此不能单单根据SDS PAGE检测分子量

SDS-PAGE电泳的工作原理
SDS-PAGE电泳的工作原理如下：一、原理概述 SDS-PAGE是一种生物化学分析技术，主要用于蛋白质的分离和鉴定。其工作原理基于蛋白质在凝胶中的电泳行为。二、SDS作用机制 SDS是一种阴离子去垢剂，能够使蛋白质变性，破坏其高级结构，使其变成单链多肽。通过加入SDS，蛋白质分子间的电荷差异被消除，使得电泳...

是否所有的蛋白质都能用SDS-凝胶电泳法测定其分子量?
不是所有的蛋白质都能用SDS-凝胶电泳法测定其分子量，已发现有些蛋白质用这种方法测出的分子量是不可靠的。包括：电荷异常或构象异常的蛋白质，带有较大辅基的蛋白质（如某些糖蛋白）以及一些结构蛋白如胶原蛋白等。例如组蛋白F1，它本身带有大量正电荷，因此，尽管结合了正常比例的SDS，仍不能完全掩盖...

SDS-PAGE蛋白电泳实验总结(1)
本文将详细介绍SDS-PAGE蛋白电泳实验，这是一种利用SDS和还原剂分离蛋白质亚基的重要技术。其原理是通过SDS的去折叠作用和还原剂的二硫键断裂，使蛋白质解聚，形成电荷被忽略的蛋白质-SDS胶束，迁移率主要由分子质量决定。关键因素包括：1. SDS浓度：确保足够的SDS单体与蛋白质结合，浓度应足够但不超过0....

SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳注意事项
使用SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法来测定蛋白质的相对分子量时，必须同时制作标准曲线。然而，这一标准曲线不能直接应用于下一次实验。使用SDS-PAGE测定的分子量可能存在10%的误差，因此不能完全信任这个结果。某些蛋白质是由亚基（例如血红蛋白）或两条以上肽链（如Q-胰凝乳蛋白酶）组成的。在巯基乙醇和SDS的...

概述SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。
(3)蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行SDS-PAGE；然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的...

SDS-PAGE蛋白电泳实验总结(4)
在SDS-PAGE电泳中，蛋白质通过凝胶按相对分子质量大小分离，主要受到电荷和凝胶孔隙大小的影响。SDS（十二烷基硫酸钠）作为表面活性剂与蛋白质结合，使其带负电荷，SDS与蛋白质的比例为1:1，使得电荷密度与分子量成正比。凝胶孔隙大小可通过调节聚丙烯酰胺浓度调整，低浓度凝胶适合分离大分子，高浓度则适合小...